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| Cristalografia de una Enzima |
Las enzimas son proteínas que a diferencia de otras tiene la capacidad de catalizar reacciones, según sus propiedades químicas, es decir el tipo de residuos aminoácidos que posea o tal vez, según un acoplamiento de ella con un compuesto externo llamado coenzima para lograr su actividad catalítica. Las enzimas son muy especificas para los sustratos sobre los que actúan o sobre el grupo de sustratos con los que reaccionan. Esta característica se saca a la luz bajo la estereoespecifidad de las enzimas.
Las enzimas se clasifican en seis grupos:
1. Oxidorreductasas: son las enzimas que catalizan reacciones de oxido-reducción. En general a estas enzimas se les denominan deshidrogenasas, sin embargo, existen otras con estas mismas propiedades llamadas peroxidasas, oxidasas, oxigenasas o reductasas.
2. Transferasas: estas enzimas se definen con aquellas que catalizan las reacciones de transferencia de un grupo funcional, y pueden necesitar ayuda de coenzimas.
3. Hidrolasas: como su nombre lo indica, son las enzimas que catalizan la hidrólisis de compuestos. Estas son una clase especial de tranferasas donde el agua sirve como aceptor de grupo transferidos.
4. Liasas: Estas enzimas catalizan la lisis de un sustrato al generar un doble enlace; son reacciones de eliminación, no hidrofilicas, y no oxidantes. En dirección inversa las liasas catalizan la adicion de un sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato.
5. Las isomerasas son enzimas que catalizan cambios estructurales dentro de una misma molecula.
6. Ligasas: las ligasas son enzimas que catalizan la atadura o unión de dos sustratos. Estas reacciones necesitan de un suministro de energía, por lo cual están acopladas a otra reacción que libere la energía suficiente para poder cumplir su función sintetica.
MECANISMOS DE LAS ENZIMAS
Las enzimas participan en su acción catalítica por varios mecanismos, mecanismos que se nombraran a continuación.
Los mecanismos de reacción de las enzimas suelen ser nucleofilicas o electrofilas. En los mecanismos de reacción como las sustituciones nucleofilicas y reacciones de ruptura se forman intermediarios ionicos.
MODOS QUÍMICOS DE CATÁLISIS.
Existen dos tipos de catálisis enzimáticos: Catálisis Ácido-base, y Catálisis Covalente.
Catálisis Ácido-base: En la catálisis ácido-base existen aminoácidos laterales con carga que, fundamentalmente son el equivalente biológico de una solución ácido-base.
Básicamente, a las reacciones acido-base que se desarrollan por la transferencia de un protón se les llama catálisis acido-base general, en cuanto a las que son por reacción con H+ u OH- se les denomina catálisis específica.
Catálisis Covalente: En la catálisis covalente el sustrato se une covalentemente a la enzima. En general en la cadena lateral de este tipo de enzimas hay un residuo nucleofilo o electrofilo.
CINETICA ENZIMATICA
Tengamos en cuenta la siguiente ecuación, que se refiere al mecanismo de reacción de una enzima con su sustrato.
E+S à ES à P+ E E: Enzima; S: Sustrato; P: Producto; ES: complejo enzima-sustrato
Ahora bien la velocidad de la reacción enzimática depende de la concentración del sustrato y de la enzima, así pues, para lograr encontrar la velocidad inicial de una reacción catalizada por una enzima se utiliza la ecuación de Michaelis-Menden, en la cual la velocidad inicial se define como la razón entre el producto de la velocidad máxima de la reacción enzimática y la concentración del sustrato, y la suma de la constante de Michaelis-Menden(KsubM) y la concentración del sustrato así:
Vo= ( Vmax*[S]) /(KsubM+[S])
Donde la constante de Michaelis-Menden hace referencia a la afinidad entre en sustrato y la enzima, además de la concentración de sustrato que se utilizo para llegar a la mitad de la velocidad máxima.
COFACTORES
Los cofactores son grupos que se unen fuertemente a la proteína enzimática para que ella pueda realizar su acción catalítica. Los cofactores se dividen en iones esenciales, y coenzimas.
Los iones esenciales a su vez se dividen en iones activadores, que fundamentalmente, son iones metálicos cargados positivamente que se unen débilmente a la enzima y la activa para que esta lleve a cabo su actividad catalítica. Por otro lado están las metaloenzimas, es decir, en este caso los iones metálicos se unen fuertemente a la enzima y son indispensables para que la actividad catalítica se lleve a cabo.
En tanto las Coenzimas, se dividen en cosustratos y en grupos prostéticos.
Los cosustratos son compuestos químicas que son indispensables para la actividad catalítica de la enzima, pero estos cosustratos no están unidos a las enzimas. Por otro lado los grupos prostéticos están unidos fuertemente a las apoproteinas, casi siempre en forma covalente, y son básicos, fundamentales para su actividad catalítica.
SITIOS DE INTERES A CERCA DE ENZIMAS
HERRAMIENTAS INFORMATICAS
http://www.scirus.com/
http://scholar.google.com.co/scholar?q=enzimas&hl=es&lr=
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